Qu’est ce-que le gluten?

Le gluten, sa définition et son origine

L’histoire du gluten

En France et même ailleurs, « le gluten est un constituant naturel et historique de notre alimentation». 

Le gluten vient du latin classique et signifie « colle, glu, gomme ». Après hydratation, le gluten se forme à partir de protéines végétales qui sont naturellement présentes dans les céréales telles que le blé tendre, le blé dur, le seigle ou encore l’épeautre. Le gluten est également présent dans l’orge, dans certains types d’avoine, dans le kamut ou encore dans le malt. Retrouvez plus d’informations sur les produits à base de gluten juste ici. 

Depuis des siècles, le gluten est devenu une menace alimentaire pour certains d’entre nous.

En effet, dès 250 après Jésus Christ, le médecin grec Aretaeus de Cappadoce a soulevé et décrit des symptômes de malabsorption chez certains êtres humains après avoir consommé des produits contenant du gluten. Ce médecin grec a appelé ce désagrément le « koiliakos », du mot grec signifiant “abdomen”, koelia. Depuis ce temps, la quantité de gluten, et plus particulièrement de blé, dans notre alimentation n’a fait qu’augmenter. Jusqu’au Moyen-Âge, le type de céréales que les personnes cultivaient comprenaient une quantité de gluten bien plus faible que ce que nous utilisons aujourd’hui.

Ce n’est qu’à partir de 1856 que Francis Adams a traduit ces douleurs en utilisant le terme « cœliac » ou « celiac ». Puis en 1908, Carnegie Brown publie le tout premier livre qui décrit et explique ce qu’est la maladie cœliaque. 

Cette maladie cause une atrophie des villosités intestinales ce qui signifie d’après l’AFDIAG : « destruction des replis de la muqueuse et du tissu conjonctif de l’intestin grêle ». La seule solution connue aujourd’hui pour soigner cette maladie est l’arrêt total du gluten dans son alimentation. 

Le gluten, ses composantes et leurs impacts sur les produits

Partie un peu plus technique : tout comprendre sur le gluten

Le gluten est une substance collante qui est principalement composée de deux protéines qu’on nomme « prolamines et gluténine ».  Ce sont des protéines de stockage qui se retrouvent sous différentes catégories selon le produit/l’aliment utilisé. La prolamine et la gluténine sont stockées dans l’amidon de diverses céréales.

 Les protéines du gluten sont des prolamines en raison de la grande quantité de résidus d’acides aminés glutamine et proline (acide aminé qui n’est pas essentiel, qui fait partie de la composition des protéines) présentes dans leurs structures primaires. Les prolamines sont les principales protéines de stockage dans les céréales. Elles sont différentes selon les céréales de gluten. 

 La prolamine du blé est la gliadine qui est généralement perçue comme une protéine à part entière. Lorsque le w-5 gliadine rencontre la glutenins, ceci crée le gluten. Il a été démontré que le w-5 gliadine du blé est le principal allergène du gluten, y compris l’anaphylaxie induite par l’exercice physique dépendant du blé.

Les gènes des prolamines sont présents dans les génomes A, B et D du blé. Par conséquent, les fractions de prolamines sont constituées de plus de composantes individuelles dans le blé que dans l’orge et le seigle par exemple. 

Les prolamines du blé sont les protéines de gluten les plus identifiées : elles sont généralement séparées en deux groupes : la fraction soluble dans l’alcool qu’on appelle « gliadines » et les « gluténines » insolubles.  Wieser H démontre également que les gliadines contribuent à la cohésion et à l’extensibilité du gluten alors que les gluténines jouent un rôle dans le maintien de l’élasticité et de la résistance au gluten.

D’après une étude réalisée en 2020 par Ross Albert B. et al,  près de 80% à 85% des protéines du blé panifiables sont du gluten, et définissent les propriétés viscoélastiques de la pâte. 

Concernant l’orge, ses principales protéines de stockage sont les hordeins. Ces protéines, tout comme les gliadines, sont des prolamines solubles dans l’alcool, et sont riches en résidus de glutamine et de proline. Cependant, elles sont pauvres en acides aminés chargés. Leurs caractéristiques restent très proches des protéines du blé.

Les prolamines du seigle sont les sécalines, et celles de l’avoine sont les avenines. Cependant, l’avoine reste différente des autres céréales car son taux de proline est plus faible.

Comme le confirme le chercheur Steven L. Kaplan en 2015, toutes ces protéines permettent à la pâte de lever. Le gluten donne, en d’autres termes, l’élasticité à la pâte, ce qui permet d’obtenir un résultat tendre et moelleux. Les recettes à base de blé tirent leur mastication du gluten, qui se forme lorsque la farine interagit avec l’eau. Alors que les farines sans gluten, quant à elles, reposent sur l’amidon de céréales alternatives. Lorsque ces substituts sont mélangés à de l’eau, leur structure et leur élasticité sont différentes. 

Recherches réalisées au cours de mon mémoire de fin d’études en juillet 2020. 
Chloé